Die vorliegende Arbeit widmete sich der Untersuchung einer potenziellen strukturellen und funktionellen Interaktion zwischen der Albuminhülle der albumin derived artificial oxygen carrier (A-AOC) und des Stilbens trans-Resveratrol (tRES). Trans-Resveratrol stellt ein facettenreiches Molekül mit zahlreichen Effekten dar. Jedoch zeichnet sich tRES auch durch eine hohe Hydrophobizität aus, was in einer geringen Löslichkeit in einem wässrigen Milieu resultiert und dadurch vor allem die in vivo einsetzbaren Konzentrationen stark einschränkt. Im Rahmen dieser Arbeit konnte demonstriert werden, dass die tRES-Löslichkeit durch die in einem A-AOC-Ansatz vorliegende Proteinkonzentration drastisch gesteigert werden konnte. Zusätzlich konnte im Falle des A-AOC-tRES-Komplexes (RESLOC) ein erhöhtes Zeta-Potential festgestellt werden, was ein zusätzliches Indiz für eine Assoziation des tRES an der Albuminhülle der A-AOC darstellte. Zudem offenbarte sich  in Anwesenheit von tRES bei rheologischen Analysen im niedrigen Scherratenbereich eine signifikant reduzierte Viskosität der A-AOC-Emulsion, was ein Zusammenspiel zwischen dem erhöhten Zeta-Potential der RESLOC und der ermittelten Viskosität andeutete.
Neben einer erhöhten Löslichkeit und damit homogeneren Verteilung im wässrigen Milieu, nahm die Interaktion mit den A-AOC auch Einfluss auf funktionelle Aspekte des tRES. Eine der prominentesten Eigenschaften des tRES stellt seine antioxidative Aktivität dar. Mithilfe drei verschiedener Assays konnte demonstriert werden, dass die antioxidative Kapazität des tRES, wenn es assoziiert mit der Albuminhülle vorlag, drastisch gesteigert werden konnte. Zusätzlich konnte beobachtet werden, dass tRES imstande ist, eine Radikalkettenreaktion am Albumin zu unterbinden und so eine protektive Wirkung auf die Albuminhülle zu entfalten.
In allen Assays zeigten die RESLOC eine höhere antioxidative Kapazität als das BSA-tRES-System. Strukturelle Untersuchungen der Albuminhülle offenbarten eine starke Denaturierung des Proteins, die mit einer Entfaltung der hydrophoben Bindetaschen und einer Zunahme der Sulfhydrylgruppen einherging. Die strukturellen Veränderungen der hydrophoben Bindetaschen führten zu einer geringeren Maskierung der antioxidativen Kapazität des tRES durch die Proteininteraktion. Gleichzeitig nahm das antioxidative Potential des Albumins an der A-AOC-Hülle durch die gestiegene Zahl der Sulfhydrylgruppen und durch Denaturierung exponierter hydrophoben Domänen zu.
Im Zuge dieser Arbeit konnte eine in vitro-Simulation eines I/R-Szenarios erfolgreich etabliert werden. Das Modell sollte als Plattform für präliminäre Versuche dienen, die erste Eindrücke über die protektive Wirkung der A-AOC und RESLOC während einer Organkonservierung liefern sollte. Durch den Einsatz oxygenierter A-AOC konnte eine signifikante Reduktion der I/R-Schäden hinsichtlich Cytotoxizität und der Apoptoserate erreicht werden.