Peptidyl-Prolyl-Bindungen (Xaa-Pro) nehmen eine Sonderstellung innerhalb von Peptiden und Proteinen ein, da sie im Gegensatz zu nicht-prolinhaltigen Peptidindungen stabile cis-Isomere ausbilden können. Cis-ständige Xaa-Pro-Bindungen nehmen je nach Position innerhalb eines Proteins großen Einfluss auf dessen dreidimensionale Struktur und Funktion. Enzyme, welche die Rotation zwischen cis- und trans-Isomeren katalysieren, werden Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen (PPIasen) genannt und sind ubiquitär in allen Domänen des Lebens zu finden. In der Zelle erfüllen PPIasen eine wichtige Rolle bei der Faltung und Regulation einer Vielzahl von Proteinen. In dieser Arbeit konnte erstmals die endogene Expression und detaillierte Charakterisierung eines archaealen Parvulins gezeigt werden. NmPin aus dem marinen, chemolithoautotrophen Thaumarchaeon Nitrosopumilus maritimus ist eine kleine single domain PPIase vom Parvulintyp (sdPar), welche in einem Protease-gekoppelten Aktivitätsassay Isomeraseaktivität gegenüber einer Reihe von unphosphorylierten, peptidischen Substraten zeigte. Mit Hilfe von NMR-Titrationsexperimenten und Mutagenesestudien konnte das aktive Zentrum und einzelne für die Katalyse benötigte Reste (D42, S82) in der dreidimensionalen Struktur von NmPin lokalisiert werden. Eine detaillierte Untersuchung der Ligandenbindung zeigte zudem die Beteiligung eines Netzwerks von oberflächennahen, hydrophoben, verzweigten Aminosäureseitenketten bei der Fixierung des Liganden in der Prolinbindetasche. Bei genauer Analyse der Proteinoberfläche von NmPin konnte eine positiv geladene, Lysin-reiche Fläche identifiziert werden, die laut in vitro-Sedimentationsstudien für die Bindung von NmPin an Lipidvesikel verantwortlich ist. Bereits der Austausch eines zentralen, innerhalb der Thaumarchaeota konservierten Lysins (K7) gegen ein Glutamat führte zu einem Verlust der Bindungsfähigkeit. In Kooperation mit der Universität Aberdeen konnten immunofluoreszenz- und transmissionselektronenmikroskopische Aufnahmen von NmPin in N. maritimus-Zellen gemacht werden, welche die Bindung des Proteins von außen an die Zellmembran in vivo bestätigen. Diese Ergebnisse lassen eine Lokalisation der PPIase in einem pseudo-periplasmatischen Raum zwischen der Zellmembran und dem S-Layer vermuten. Potentielle zelluläre Substrate für NmPin stellen in diesen Raum sekretierte Proteine oder Proteine des S-Layers dar.