Die vorliegende Promotionsarbeit befasst sich mit der biochemischen und biophysikalischen Charakterisierung des Proteins Zarvin, welches als erster Ansatz zur Entwicklung eines variablen (modularen) Gadolinium(III)-basierten "T" _"1" -Kontrastmittels zur Detektion von Metastasen mit Hilfe der Magnetresonanztomographie dienen soll. Ein in der Literatur bisher wenig untersuchter Ansatz der direkten Kopplung des Gadolinium(III) an ein Protein sollte dabei weiter evaluiert werden, da dieser Ansatz eine hohe Effizienz des Kontrastmittels bei verhältnismäßig niedrigem Molekulargewicht erlauben würde. Zarvin wurde am Institut für Bioinformatik der Universität Duisburg-Essen entwickelt und besteht zur Erfüllung dieser Aufgaben aus zwei Domänen, die durch einen flexiblen, aus zehn Glycinen bestehenden, Linker voneinander getrennt sind. Die sich N terminal befindende Domäne ist eine Mutante der sog. B Domäne des Proteins A aus dem Organismus Staphylococcus aureus und wird in der Literatur als Z Domäne bezeichnet. Letztere besitzt die Eigenschaft, selektiv an den "F" _"c" -Bereich humaner (z. T. auch anderer Säugetiere) Antikörper zu binden. Diese Eigenschaft sollte hier dazu genutzt werden, dem Kontrastmittel in Kombination mit kommerziell verfügbaren therapeutischen Antikörpern eine schnell variierbare Zielführung zu unterschiedlichen Zielstrukturen zu ermöglichen. Als C-terminale Domäne des Zarvins wurde zunächst eine hoch affin Ca2+-bindende Mutante eines Parvalbumin-Proteins aus der Ratte, das S55D/E59D α Parvalbumin, gewählt. Diese Domäne sollte dazu genutzt werden, zwei Gadolinium(III)-Ionen zu binden, welche dem Protein die benötigten Kontrast gebenden Eigenschaften eines "T" _"1" -Kontrastmittels verleihen. Für die Charakterisierung von Zarvin wurden dessen Nukleotidsequenz sowie die Nukleotidsequenz der einzelnen Domänen mittels rekombinanter DNA-Technologie in einen Expressionsvektor kloniert und die entsprechend translatierten Proteine gereinigt. Mit Hilfe von CD- sowie 2D-NMR-Spektroskopie konnte eine korrekte Faltung beider Domänen innerhalb des Proteins Zarvin bestätigt werden. Die Funktionalität der Z-Domäne wurde weiterhin mittels Fluoreszenzmarkierung von Zarvin bzw. analog produzierter Cystein-Mutanten untersucht. Es konnte nachgewiesen werden, dass das Protein in vitro mit ähnlicher Affinität wie die separate Z Domäne an einen IgG-Antikörper bindet sowie in Kombination mit letzerem in der Lage ist, an Zellen mit entsprechenden Zielstrukturen in der Zellmembran zu binden. Die Funktionalität der Parvalbumin-Domäne in Bezug auf die Bindung von Lanthanoiden wie Gadolinium(III) wurde mit Hilfe der Etablierung eines Terbium(III)-Lumineszenz-Systems untersucht. Es konnte nachgewiesen werden, dass Zarvin Lanthanoide wie Tb3+ und Gd3+ mit subpicomolarer Affinität bindet. Die mittels CD-Spektroskopie untersuchte thermische Stabilität der Faltung dieser Holoform des Proteins erwies sich als sehr hoch. Ebenso war das Protein zumindest in vitro in fötalem Kälberserum nicht suszeptibel gegenüber proteolytischem Abbau. Beide Eigenschaften zeichnen das Protein als gutes Gerüst für die Entwicklung eines proteinbasierten Kontrastmittels aus. Zu lösende Problematiken, die in Verbindung mit Zarvin herausgestellt wurden, sind die unter simulierten in vivo Bedingungen sehr niedrigen kinetischen Stabilitäten der Interaktion zwischen der Parvalbumin-Domäne und Lanthanoiden sowie zwischen der Z-Domäne und einem Antikörper. Die Charakterisierung der relaxometrischen Eigenschaften des Zarvin:(Gd3+)2 zeigte, dass eine entsprechende Optimierung dieser kinetischen Eigenschaften lohnend wäre. Die in Form der "T" _"1" -Relaxivität "r" _"1" quantifizierte Effizienz des Zarvin:(Gd3+)2 als "T" _"1" Kontrastmittel erwies sich im Bereich von Feldstärken um 1,5 Tesla und auch noch bei 3 Tesla als sehr hoch. Das in vitro bei diesen Feldstärken geschätzte Detektionslimit liegt im niedrigen mikromolaren Bereich und befindet sich damit in der Größenordnung hoch exprimierter Zielstrukturen auf Tumorzellen. Die in dieser Arbeit experimentell erhaltenen und diskutierten Ergebnisse bilden daher eine Grundlage für Ansätze zur Entwicklung eines verbesserten proteinbasierten "T" _"1" -Kontrastmittels.