Björn Lippold :

EXAFS-Untersuchungen der aktiven Zentren der NiFe-Hydrogenase aus Desulfovibrio vulgaris Miyazaki F

Dissertation angenommen durch: Universität Duisburg-Essen, Campus Duisburg, Fachbereich Chemie, 2004-12-17

BetreuerIn: Prof. Dr. Gerald Henkel , Universität Paderborn, Fakultät Naturwissenschaften, Department Chemie

GutachterIn: Prof. Dr. Gerald Henkel , Universität Paderborn, Fakultät Naturwissenschaften, Department Chemie
GutachterIn: Prof. Dr. Günter Geismar , Universität Duisburg-Essen, Campus Duisburg, Fachbereich Chemie

Schlüsselwörter in Deutsch: EXAFS, XAS, NiFe-Hydrogenase

  
   
 Klassifikation     
    Sachgruppe der DNB: 540 Chemie
  
   
 Abstrakt     
   

Abstrakt in Deutsch

In dieser Arbeit wurde das aktive Zentrum der NiFe-Hydrogenase aus Desulfovibrio vulgaris Miyazaki F mittels Röntgenabsorptionsspektroskopie (XAS) untersucht. Die Strukturaufklärung erfolgte über die Auswertung der Feinstruktur oberhalb der Ni-K-Absorptionskante (EXAFS). Ziel war es, die Unterschiede in der Struktur des aktiven Zentrums für vier verschiedene Zustände innerhalb des katalytischen Zyklus aufzuklären. Insbesondere die Identität eines zusätzlichen Liganden für die oxidierten Zustände sowie der Abstand zwischen den beiden Metallatomen des heterobinuklearen Zentrums wurde bestimmt. Als notwendige Vorbereitung dieser Auswertung wurden neue Auswertungsstrategien anhand simulierter Spektren entwickelt und durch die Auswertung von Messungen an Modellkomplexen, deren Struktur durch andere Methoden bekannt war, verifiziert. Die Datenqualität wurde durch ein eigens entwickeltes Qualitätskontrollsystem unter Verwendung statistischer Kriterien sichergestellt.

Abstrakt in Englisch

The active site of the NiFe-hydrogenase from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki F was investigated by means of X-ray Absorption Spectroscopy (XAS). Using the Extended X-ray Absorption Fine Structure (EXAFS) the active site was structurally characterized to determine differences between four different catalytic states of the enzyme. The nature of an additional ligand which is present in the oxidized forms of the enzyme was revealed and the distance between both metal atoms of the heterobinuclear site was calculated. Suitable data analyzation techniques were developed using simulated spectra. For the verification of these techniques, spectra from model compounds structurally characterized by other methods were used. To ensure sufficient quality of the spectra a newly developed quality control system using statistical criteria was employed.